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Berechnung der Substratkonzentration für eine gegebene Reaktionsgeschwindigkeit
Um die Substratkonzentration \([S]\) zu finden, bei der die Geschwindigkeit der Enzymreaktion \(v_0 = 50 \, \mu\text{mol s}^{-1}\) beträgt, nutzen wir die Michaelis-Menten Gleichung:
\(
v_{0} = \frac{V_{\text{max}} \cdot [S]}{K_{M} + [S]}
\)
Gegeben sind \(V_{\text{max}} = 100 \, \mu\text{mol s}^{-1}\) und \(K_{M} = 1 \, \text{mM}\), und wir setzen \(v_{0} = 50 \, \mu\text{mol s}^{-1}\) ein, um nach \([S]\) umzustellen:
\(
50 = \frac{100 \cdot [S]}{1 + [S]}
\)
Simplifizieren und umformen führt zu:
\(
50 = \frac{100[S]}{1 + [S]}
\)
Multipizieren beider Seiten mit \((1 + [S])\) gibt:
\(
50(1 + [S]) = 100[S]
\)
Ausführen der Multiplikation führt zu:
\(
50 + 50[S] = 100[S]
\)
Ziehen wir \(50[S]\) von beiden Seiten ab, erhalten wir:
\(
50 = 50[S] \Rightarrow [S] = 1
\)
Also ist \([S] = 1 \, \text{mM}\), um eine Geschwindigkeit von \(v_0 = 50 \, \mu\text{mol s}^{-1}\) zu erreichen.
Auswahlfragen
- Wenn \([S]\) viel kleiner als \(K_{M}\) ist, bedeutet das, dass das Substrat kaum mit dem Enzym reagiert, weil es nicht in ausreichender Menge vorhanden ist, um die aktiven Zentren des Enzyms zu sättigen. Daher ist das aktive Zentrum des Enzyms im Wesentlichen:
B) unbesetzt.
- Wenn \([S]\) viel größer als \(K_{M}\) ist, befinden wir uns in einer Situation, in der fast alle aktiven Zentren des Enzyms mit Substrat gesättigt sind und zusätzliches Substrat die Reaktionsgeschwindigkeit nicht weiter erhöht, da das Enzym seine maximale Geschwindigkeit \(V_{\text{max}}\) erreicht hat. In diesem Fall wird die Reaktionsgeschwindigkeit durch die:
A) Enzymkonzentration
limitiert, da eine Erhöhung der Enzymmenge die einzige Möglichkeit ist, die Reaktionsgeschwindigkeit weiter zu steigern.
